淀粉样蛋白是能够形成原纤维的蛋白质，并且许多这些蛋白质是严重疾病，特别包括阿尔茨海默氏病的基础。 已经实验发现了几百种这样的肽; 然而所有可能的氨基酸组合的实验测试目前是不可行的。
相反，它们是通过计算方法预测的。 3D配置文件是一种基于物理化学的方法，已生成最大和最了解的数据集 - ZipperDB。 然而，这种方法仍然在计算上昂贵，因此许多淀粉样蛋白仍然是未知的。
在本文作者表明，数据集生成可以加速使用机器学习。
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蛋白质淀粉样蛋白不变地沉积在患有所有形式的阿尔茨海默病（AD）的患者的脑中。它由可以是40或42个氨基酸长度（Aβ1-40或Aβ1-42）的分泌肽（Aβ）组成。 Aβ1-42形成不溶性淀粉样蛋白原纤维并且早期和选择性地沉积在作为AD的病理学标志的老年斑中。我们最近的血浆Aβ研究表明Aβ的遗传升高在典型的晚发性AD中起主要作用。这具有重要的治疗意义，我们正在使用AD的转基因小鼠模型。此外，我们正在研究血浆Aβ可能是AD的优良生物标志物，并且正在寻找在典型的晚发性AD中增加Aβ的遗传决定子的可能性。
不变地沉积在患有所有形式的阿尔茨海默病（AD）的患者的脑中的淀粉样蛋白由衍生自一组更大蛋白质的肽β淀粉样蛋白（Aβ）组成，所述较大蛋白质统称为淀粉样蛋白前体）。在我的实验室和其他人的研究已经确定，APP的正常加工释放分泌的Aβ基本上与在AD脑中形成不溶性淀粉样蛋白原纤维的Aβ相同。
大多数分泌的Aβ是Aβ1-40，但～10％是Aβ1-42。 Aβ1-42在体外比Aβ1-40更快地形成不溶性淀粉样蛋白原纤维，并且Aβ1-42早期和选择性地沉积在作为AD的病理标志的老年斑中。现在已经确定，早发型，常染色体显性家族性AD（FAD）可以由APP，早老素1（PS1）和早老素2（PS2）基因中的突变引起。
使用区分Aβ1-40与Aβ1-42的敏感测定，我们已经显示，我们已经检查的许多FAD连锁的APP，PS1和PS2突变中的每一个增加Aβ1-42在体内的细胞外浓度。这提供了强有力的证据，这些突变通过增加高淀粉状蛋白原性Aβ1-42肽的浓度从而促进Aβ聚集而全部引起AD。
我们最近的血浆Aβ研究表明，Aβ的遗传升高也在典型的晚发性AD中起主要作用。这具有重要的治疗意义，我们正在使用AD的转基因小鼠模型，显示适当的组织病理学和行为的变化。此外，我们正在研究血浆Aβ可能是AD的优异前体生物标志物的可能性，并且我们正在寻找在典型的晚期发作AD中增加Aβ的遗传决定子。
